Производство аминокислот из биосинтетических предшественников, Синтез аминокислот с помощью ферментов, Применение аминокислот - Бродильное производство органических кислот

Использование предшественников при производстве аминокислот позволяет успешно обходить метаболический контроль, осуществляющийся по механизму обратной связи и репрессии. Рассмотрим процесс синтеза L лейцина из L - треонина через альфа - кетоглутарат. Первый фермент в этом пути биосинтеза у Serratia marcescens ингибируется L - изолейцином по механизму обратной связи. При добавлении в среду D - треонина происходит индукция D - треонингидратазы, которая L - изолейцином не ингибируется и поэтому синтез L - изолейцина из D - треонина может миновать метаболический контроль[2].

Синтез аминокислот с помощью ферментов

Для определения роли и преимуществ применения ферментов при синтезе аминокислот необходимо рассмотреть 5 классов ферментов[6]:

    1. Гидролитические ферменты ( гидролазы), например L - альфа - амино - капролактам - лиаза ( синтез L - лизина) или 2- амино-тиазолин - 4- карбоксилатгидолаза ( синтез L - цистеина). Чтобы можно было использовать неочищенные ферменты, целые клетки обрабатывают поверхностно - активными веществами, вызывающими изменения проницаемости. Кроме того, могут быть получены мутанты, у которых искомый продукт не вовлекается более в обмен веществ. 2. Лиазы. Эти ферменты часто используются в реакциях дзаминирования. Так, для образования L - аспарта из фумарата аммония может использоваться аспартаза или аммиак - амилаза. В качестве доноров аммония могут, кроме того, выступать гидразин или гидроксиламин. 3. Ферменты, содержащие пиридоксальфосфат. Это обычные коферменты, участвующие в метаболизме аминокислот. Они катализируют множество реакций: рацемизацию, трансаминирование, декарбоксилирование, реакции замещения и элиминации и являются своего рода универсальными. По - видимому, роль этих коферментов состоит в активации аминокислот, что облегчает их взаимодействие с апоферментом. 4. Дегидрогеназы аминокислот, например лейцин - и аланин - дегидрогеназы. Они катализируют обратимые реакции дезаминирования. Их применяют в непрерывных процессах синтеза аминокислот из соответствующих кето - аналогов. В мембранном реакторе дегидрогеназы аминокислот удерживаются ультрафильтрующей мембраной и используют в своей работе один и тот же пул НАДН, который сохраняется в реакторе, так как ковалентно связан с полиэтиленгликолем. 5. Глутаминсинтаза. Этот фермент катализирует АТФ - зависимую реакцию аминирования глутамата, которая была сопряжена со сбраживанием сахара дрожжами. Высвобождающаяся при брожении энергия используется для синтеза глутамина[6].
Применение аминокислот

Аминокислоты находят применение во многих сферах:

    А) их используют в качестве пищевых добавок. Так, лизином, триптофаном и треонином обогащают растительные белки, а метионин включают в блюда из сои. Б) при выработке пищевых продуктов аминокислоты находят применение в роли усилителей вкуса и добавок. Благодаря выраженному мясному вкусу широко используется L - энантиомер мононатриевой соли глутаминовой кислоты. Глицин добавляют как подсластитель, бактериостатическое вещество и антиоксидант. В) аминокислоты применяются в медицине ( вливание), а некоторые их аналоги используются для лечения психических заболеваний. Г) в химической и фармацевтической промышленности аминокислоты широко используются как предшественники в производстве детергентов, полиаминокислот ( из них делают синтетические волокна и пленки) , полиуретана и химикатов для сельского хозяйства[8].

Похожие статьи




Производство аминокислот из биосинтетических предшественников, Синтез аминокислот с помощью ферментов, Применение аминокислот - Бродильное производство органических кислот

Предыдущая | Следующая