ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты
К ферментам применимы три основных критерия, характерных и для неорганических катализаторов. В частности, они остаются неизмененными после реакции, т. е. освобождаясь, могут вновь реагировать с новыми молекуламисубстрата (хотя нельзя исключить побочных влияний условий среды на активность фермента). Ферменты способны оказывать действие в ничтожно малых концентрациях (например, одна молекула фермента реннина, содержащегося в слизистой оболочке желудка теленка, створаживает около 106 молекул казеиногена молока за 10 мин притемпературе 37°С). Наличие либо отсутствие фермента или любого другого катализатора не оказывает влияния на величину константы равновесия и свободной энергии (ДG). Катализаторы лишь повышают скорость, с которой система приближается к термодинамическому равновесию, не сдвигая точки равновесия. Химические реакции с высокой константой равновесия и отрицательной величиной ДG принято называть экзергоническими.
Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от температуры
А - повышение скорости реакции как функция температуры; б - снижение скорости реакции как функция денатурациибелка-фермента; стрелка указывает оптимум температуры.
Реакции с низкой константой равновесия и соответственно положительной величиной ДG (они обычно не протекают спонтанно) называются эндерго-ническими. Для начала и завершения этих реакций необходим приток энергии извне. В живых системах экзергонические процессы обычно сопряжены с эндергоническими реакциями, обеспечивая последние необходимым количеством энергии. Ферменты, являясь белками, обладают рядом характерных для этого класса органических соединений свойств, отличающихся от свойств неорганических катализаторов.
Термолабильность ферментов. Скорость химических реакций зависит от температуры, поэтому катализируемыеферментами реакции также чувствительны к изменениям температуры. Установлено, что скорость большинства биохимических реакций повышается в 2 раза при повышении температуры на 10°С и, наоборот, снижается в 2 раза при понижении температуры на 10°С. Этот показатель получил название температурного коэффициента. Однако вследствие белковой природы фермента тепловая денатурация при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента с соответствующим снижением скорости реакции. Так, при температуре, не превышающей 45-50°С, скорость реакции увеличивается согласно теории химической кинетики. При температуревыше 50°С на скорость реакции большое влияние начинает оказывать тепловая денатурация белка-фермента, приводящая к полному прекращению ферментативного процесса (рис. 4.16).
Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. кривую "а" на рис. 4.16). При температуре100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один ферментмышечной ткани - миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинстваферментов теплокровных животных является температура 40°С; в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля.
Зависимость скорости катализируемой ферментом реакции от рН (стрелка указывает оптимум рН).
Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости между скоростью инактивации фермента и степенью денатурации белка. Следует отметить, что на термолабильностьферментов определенное влияние оказывает концентрация субстрата, рН среды и другие факторы. Зависимостьактивности ферментов от рН среды. Ферменты обычно наиболее активны в пределах узкой зоны концентрацииводородных ионов, соответствующей для животных тканей в основном выработанным в процессе эволюциифизиологическим значениям рН среды 6,0-8,0. При графическом изображении на кривой колоколообразной формы имеется определенная точка, в которой фермент проявляет максимальную активность; эту точку называют оптимумом рН среды для действия данного фермента (рис. 4.17). При определении зависимости активности фермента от концентрации водородных ионов реакцию проводят при разных значениях рН среды, обычно при оптимальной температуре и наличии достаточно высоких (насыщающих) концентраций субстрата. В табл. 4.3 приводятся оптимальные значения рН среды для ряда ферментов.
Из данных табл. 4.3 видно, что рН-оптимум действия ферментов лежит в пределах физиологических значений. Исключение составляют пепсин, рН-оптимум которого 2,0 (при рН 6,0 он не активен и не стабилен). Объясняется это, во-первых, структурной организацией молекулы фермента и, во-вторых, тем, что пепсин является компонентом желудочного сока, содержащего свободную соляную кислоту, которая создает оптимальную кислую среду для действия этого фермента. С другой стороны, рН-оптимум аргиназы лежит в сильнощелочной зоне (около 10,0); такой среды нет в клетках печени, следовательно, in vivo аргиназа функционирует, по-видимому, не в своей оптимальной зоне рН среды.
Согласно современным представлениям, влияние изменений рН среды на молекулу фермента заключается в воздействии на состояние и степень ионизации кислотных и основных групп (в частности, СООН-группы дикар-боновых аминокислот, SH-группы цистеина, имидазольного азота гисти-дина, NH2-группы лизина и др.). При резких сдвигах от оптимума рН среды ферменты могут подвергаться конформационным изменениям, приводящим к потереактивности вследствие денатурации или изменения заряда молекулы фермента. При разных значениях рН средыактивный центр может находиться в частично ионизированной или неионизированной форме, что сказывается натретичной структуре белка и соответственно на формировании активного фермент-субстратного комплекса. Имеет значение, кроме того, состояние ионизации субстратов и кофакторов.
Специфичность ферментов. Ферменты обладают высокой специфичностью действия. Это свойство часто существенно отличает их от неорганических катализаторов. Так, мелкоизмельченные платина и палладий могут катализировать восстановление (с участием молекулярного водорода) десятков тысяч химических соединенийразличной структуры. Высокая специфичность ферментов обусловлена, как было отмечено, конфор-мационной и электростатической комплементарностью между молекулами субстрата и фермента и уникальной структурной организацией активного центра, обеспечивающими "узнавание", высокое сродство и избирательность протекания одной какой-либо реакции из тысячи других химических реакций, осуществляющихся одновременно в живых клетках.
В зависимости от механизма действия различают ферменты с относительной (или групповой) и абсолютнойспецифичностью. Так, для действия некоторых гидролитических ферментов наибольшее значение имеет тип химической связи в молекуле субстрата. Например, пепсин в одинаковой степени расщепляет белки животного и растительного происхождения, несмотря на то что эти белки существенно отличаются друг от друга как по химическому строению и аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам. Однако пепсин не расщепляет ни углеводы, ни жиры. Объясняется это тем, что точкой приложения, местом действия пепсина является пептидная --СО--NH-связь. Для действия липазы, катализирующей гидролиз жиров на глицерин и жирные кислоты, подобным местом является сложноэфирная связь. Аналогичной групповой специфичностью обладают трипсин, химотрипсин, пептидазы, ферменты, гидроли-зующие б-гликозидные связи (но не в-гликозидные связи, имеющиеся вцеллюлозе) в полисахаридах, и др. Обычно эти ферменты участвуют в процессе пищеварения, и их групповаяспецифичность, вероятнее всего, имеет определенный биологический смысл. Относительной специфичностьюнаделены также некоторые внутриклеточные ферменты, например гексокиназа, катализирующая в присутствии АТФфосфорилиро-вание почти всех гексоз, хотя одновременно в клетках имеются и специфические для каждой гексозыферменты, выполняющие такое же фос-форилирование (см. главу 10).
Абсолютной специфичностью действия называют способность фермента катализировать превращение только единственного субстрата. Любые изменения (модификации) в структуре субстрата делают его недоступным для действия фермента. Примерами таких ферментов могут служить аргиназа, расщепляющая в естественных условиях (в организме) аргинин, уреаза, катализирующая распад мочевины, и др.
Имеются экспериментальные доказательства существования так называемой стереохимической специфичности, обусловленной существованием оптически изомерных L - и D-форм или геометрических (цис-и транс-) изомеровхимических веществ. Так, известны оксидазы L - и D-аминокислот, хотя в природных белках обнаружены только L-ами-нокислоты. Каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер.
Наглядным примером стереохимической специфичности является бактериальная аспартатдекарбоксилаза, катализирующая отщепление СО2 только от L-аспарагиновой кислоты с превращением ее в L-аланин. Сте-реоспецифичность проявляют ферменты, катализирующие и синтетические реакции. Так, из аммиака и б-кетоглутарата во всех живых организмах синтезируется L-изомер глутаминовой кислоты, входящей в состав природных белков. Если какое-либо соединение существует в форме цис-и транс-изомеров с различным расположением групп атомов вокруг двойной связи, то, как правило, только один из этих геометрических изомеровможет служить в качестве субстрата для действия фермента. Например, фумараза катализирует превращение только фумаровой кислоты (трансизомер), но не действует на малеиновую кислоту (цис-изомер):
Таким образом, благодаря высокой специфичности действия ферменты обеспечивают протекание с большой скоростью лишь определенных химических реакций из огромного разнообразия возможных превращений в микропространстве клеток и целостном организме, регулируя тем самым интенсивность обмена веществ.
Похожие статьи
-
Высокая каталитическая эффективность. Отличительной особенностью любого фермента является его чрезвычайно высокая каталитическая эффективность. Так,...
-
МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты
Структура и функции ферментов, а также механизм их действия почти ежегодно подробно обсуждаются на многих международных симпозиумах и конгрессах. Важное...
-
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты
При изучении механизма химической реакции, катализируемой ферментами, исследователя всегда интересует не только определение промежуточных и конечных...
-
КИНЕТИКА ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ - Аминокислоты и ферменты
Одним из характерных проявлений жизни является удивительная способность живых организмов кинетически регулировать химические реакции, подавляя стремление...
-
СТРОЕНИЕ ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты
В природе существуют как простые, так и сложные ферменты. Первые целиком представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются исключительно на...
-
ИЗОФЕРМЕНТЫ - Аминокислоты и ферменты
Изоферменты, или изоэнзимы,- это множественные формы фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся друг от друга по физическим и...
-
ХИМИЧЕСКАЯ ПРИРОДА ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты
В настоящее время получены неопровержимые экспериментальные доказательства белковой природы ферментов. Трудно сейчас представить, что не только Р....
-
Использование предшественников при производстве аминокислот позволяет успешно обходить метаболический контроль, осуществляющийся по механизму обратной...
-
КРАТКАЯ ИСТОРИЯ РАЗВИТИЯ УЧЕНИЯ О ФЕРМЕНТАХ - Аминокислоты и ферменты
Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах(энзимология) относится к первой половине XIX в....
-
Физические свойства - Свойства аминокислот
Аминокислоты -- бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Химические свойства: Все...
-
ПОНЯТИЕ О ФЕРМЕНТАХ - Аминокислоты и ферменты
Аминокислота фермент реакция Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми...
-
Кислород: история открытия и основные свойства
Кислород - элемент главной подгруппы шестой группы, второго периода периодической системы химических элементов Д. И. Менделеева, с атомным номером 8....
-
Антрацен - соединение, молекула которого состоит из трех ароматических колец, лежащих в одной плоскости. Его получают из антраценовой фракции...
-
УЛЬТИМОЛЕКУЛЯРНЫЕ ФЕРМЕНТНЫЕ СИСТЕМЫ - Аминокислоты и ферменты
Особую группу ферментов составляют надмолекулярные (или мульти-молекулярные) ферментные комплексы, в состав которых входят не субъединицы (в...
-
Назовите основные источники газонасыщения алюминиевых сплавов - Свойства алюминия
Алюминиевые сплавы в жидком состоянии активно взаимодействуют с кислородом, водородом, азотом, углеродом, которые присутствуют в составе шихты, атмосфере...
-
Введение - Свойства аминокислот
Аминокисломты (аминокарбомновые кисломты) -- органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы....
-
Технологический процесс изготовле-ния бумаги (картона) включает следующие основные операции: Аккумулирование бумажной массы; разбавление ее водой до...
-
ФУНКЦИИ, Основные понятия - Свойства функций
Основные понятия При изучении различного рода явлений приходится иметь дело с совокупностью переменных величин, которые связаны между собой таким...
-
Кислотно-основные свойства аминокислот - Способы получения аминокислот
Аминокислоты - амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так...
-
Электротехника и ювелирное дело Так как обладает наибольшей электропроводностью, теплопроводностью и стойкостью к окислению кислородом при обычных...
-
Ответ: 2) 3) 4) Знаки значений тригонометрических функций Ответ: Sin cos tg*ctg Таблица значений Ответ: Формулы сложения Ответ1 Формулы двойного...
-
Химическая связь - это взаимное сцепление атомов в молекуле и кристаллической решетке в результате действия между атомами электрических сил притяжения....
-
Введение - Серебро: основные свойства и роль в мировой культуре
Серебром -- элемент побочной подгруппы первой группы, пятого периода периодической системы химических элементов Д. И. Менделеева, с атомным номером 47....
-
ОСНОВНЫЕ КОНЦЕПЦИИ ПРОИСХОЖДЕНИЯ НЕФТИ - Нефть и ее свойства
Существуют две теории происхождения нефти: биогенная и абиогенная. Сторонники первой - органики - считают, что нефть образовалась в осадочном чехле...
-
Свойства, получение и применение компонентов разделяемой смеси Анизол C7H8O / С6Н5ОСН3 Молекулярная масса: 108.1 Температура кипения: 155°C Температура...
-
1. Основные физико-химические и механические свойства алюминия - Свойства алюминия
Алюминий характеризуется высокой электро - и теплопроводностью, коррозионной стойкостью, пластичностью, морозостойкостью. Важнейшим свойством алюминия...
-
Физиологическое действие - Серебро: основные свойства и роль в мировой культуре
Обычно серебро поступает в организм с водой и пищей в ничтожно малых количествах -- всего 7 микрограммов в сутки. И при этом такое явление, как дефицит...
-
Сходящиеся последовательности, Основные свойства сходящихся последовательностей: - Свойства функций
Говорят, что Последовательность сходится, если существует число такое, что для любого существует такое , что для любого , выполняется неравенство: ....
-
Медицина - Серебро: основные свойства и роль в мировой культуре
Одной из важных сфер использования серебра являлась алхимия, тесно связанная с медициной. Уже за 3 тыс. лет до н. э. в Китае, Персии и Египте были...
-
Применение Промышленное производство винилхлорида входит в первую десятку производства крупнейших многотонажных продуктов основного органического...
-
Основные морфологические типы личинок жуков - Регуляция активности ферментов
Форма тела организма в значительной степени определяется теми силовыми отношениями со средой, что особенно ярко заметно на личинках, активно...
-
Разбавленные Растворы неэлектролитов (веществ, растворы или расплавы которых не проводят электрический ток) обладают рядом свойств, количественное...
-
Роль серебра в культурных традициях различных народов Серебро известно человечеству с древнейших времен. Это связано с тем, что в свое время серебро,...
-
Теплопроводность, Коррозионные свойства алюминия. - Свойства алюминия
Теплопроводность алюминия при 20 С составляет примерно 0.50 кал/см*с*С и возрастает с увеличением чистоты металла. По теплопроводности алюминий уступает...
-
Химические свойства аминокислот - Способы получения аминокислот
Все - аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный - углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров: Было доказано, что почти все природные -...
-
На холоду даже дымящаяся серная кислота (олеум) почти не действует на предельные углеводороды, но при высокой температуре она может их окислять. При...
-
1. В результате линейной комбинации две атомные орбитали (АО) формируют две молекулярные орбитали (МО) - связывающую, энергия которой ниже, чем энергия...
-
Заключение, Список литературы - Серебро: основные свойства и роль в мировой культуре
Как индивидуальный представитель периодической системы химических элементов Дмитрия Ивановича Менделеева, элемент характеризуется уникальными химическими...
-
Физико-химические свойства - Свойства флавоноидов
Флавоноиды являются кристаллическими веществами с определенной температурой плавления, без запаха, имеющие желтый (флавоны, флавонолы, халконы и др.),...
-
Физические свойства - Физические свойства тантала
Тантал обладает высокой температурой плавления -- 3290 K (3017 °C); кипит при 5731 K (5458 °C). Плотность тантала -- 16,65 г/смі[2]. Несмотря на...
ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ - Аминокислоты и ферменты