Химические свойства, Кислотно-основные свойства, Гидролиз - Биологические свойства белков

Кислотно-основные свойства

Белки, как и б-аминокислоты, являются амфотерными соединениями. Свойство амфотернсти лежит в основе буферных свойств белков и их участии в ругуляции рН крови. Кислотно-основные превращения в молекулах белков сопровождаются изменением их конформации, а следовательно, и изменением их биологических и физиологических свойств.

В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных б-аминокислот в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или к катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Гидролиз

Характерной реакцией для белков является гидролиз петидных связей до аминокислот. Белки нацело гидролизуются концентрированной серной кислотой при нормальных условиях или 2% хлороводородной кислотой при нагревании и повышенном давлении. Гидролиз белков является способом выделения аминокислот

В организме гидролиз белка осуществляется под действием ферментов пептидаз и строго контролируется.

Ферменты, осуществляющие ферментативный гидролиз белков, называются протеазами. По месту атаки молекулы субстрата протеолитические ферменты делятся на эндопептидазы и экзопептидазы:

    - Эндопептидазы, или протеиназы, расщепляют пептидные связи внутри пептидной цепи. Они узнают и связывают короткие пептидные последовательности субстратов и относительно специфично гидролизуют связи между определенными аминокислотными остатками. - Экзопептидазы гидролизуют пептиды с концов цепи: аминопептидазы -- с N-конца, карбоксипептидазы -- с С-конца. Наконец, дипептидазы расщепляют только дипептиды.

По механизму катализа Международный союз по биохимии и молекулярной биологии выделяет несколько классов протеаз, среди них сериновые протеазы, аспарагиновые протеазы, цистеиновые протеазы и металлопротеазы.

Особый тип протеазы -- протеасома, крупная мультисубъединичная протеаза, присутствующая в ядре и в цитоплазме эукариот, архей и некоторых бактерий.

Для того, чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путем присоединения к нему маленького белка убиквитина. Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для лигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина. В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени. В целом, эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка. Деградация 80--90 % внутриклеточных белков происходит при участии протеасомы.

Деградация белка в пероксисомах важна для протекания многих клеточных процессов, включая клеточный цикл, регуляцию экспрессии генов и ответ на окислительный стресс.

Похожие статьи




Химические свойства, Кислотно-основные свойства, Гидролиз - Биологические свойства белков

Предыдущая | Следующая