Введение, История изучения - Биологические свойства белков

Белки -- высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединенных в цепочку пептидной связью б-аминокислот. Мономерами белков являются б-аминокислоты L-ряда. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его "работы" в клетке. Образование молекулы белка происходит за счет взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой кислоты с образованием пептидной связи:

Белковые молекулы содержат от 100 до 1500 аминокислотных остатков (более короткие цепи называются пептидами).

Относительная молекулярная масса белков от 16000 до нескольких миллионов г/моль.

История изучения

Белок высокомолекулярный денатурация аминокислотный

Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других ученых, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин ("яичный белок"), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы.

В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты. Некоторые из этих аминокислот (например, глицин и лейцин) уже были охарактеризованы. Голландский химик Геррит Мульдер на основе анализа химического состава белков выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу. В 1836 году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов, он после нескольких уточнений пришел к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом: C40H62N10O12. Эту единицу он назвал "протеином" (Pr) (от греч. протос -- первый, первичный), а теорию -- "теорией протеина". Сам термин "протеин" был предложен еще шведским химиком Якобом Берцелиусом. Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора. Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. Мульдер также исследовал продукты разрушения белков -- аминокислоты и для одной из них (лейцина) с малой долей погрешности определил молекулярную массу -- 131 дальтон. По мере накопления новых данных о белках теория протеина стала подвергаться критике, но, несмотря на это, до конца 1850-х все еще считалась общепризнанной.

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В 1894 году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза.

Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии -- лауреат Нобелевской премии по химии) показал, что фермент уреаза является белком[7].

Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. Поэтому первые исследования проводились с использованием тех полипептидов, которые легко могли быть очищены в большом количестве, то есть белков крови, куриных яиц, различных токсинов, а также пищеварительных/метаболических ферментов, выделяемых после забоя скота. В конце 1950-х годов компания Armour Hot Dog Co. смогла очистить килограмм бычьей панкреатической рибонуклеазы А, которая стала экспериментальным объектом для многих исследований.

Идея о том, что вторичная структура белков -- результат образования водородных связей между аминокислотными остатками, была высказана Уильямом Астбери в 1933 году, но Лайнус Полинг считается первым ученым, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков. Позднее Уолтер Каузман, опираясь на работы Кая Линдерстрем-Ланга внес весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В конце 1940-х -- начале 1950-х годов Фредерик Сенгер разработал метод секвенирования белков, с помощью которого он к 1955 году определил аминокислотную последовательность двух цепей инсулина[8][9][10], продемонстрировав, что белки -- это линейные полимеры аминокислот, а не разветвленные (как у некоторых сахаров) цепи, коллоиды или циклолы. Первые пространственные структуры белков, полученные методом дифракции рентгеновских лучей (рентгеноструктурного анализа) стали известны в конце 1950-х -- начале 1960-х годов, а структуры открытые с помощью ядерного магнитного резонанса -- в 1980-х годах. В 2012 году Банк данных о белках (Protein Data Bank) содержал около 87 000 структур белков[11].

В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток, тканей или целых организмов. Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгеноструктурного анализа, но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия крупных белковых комплексов и предсказание пространственных структур белковых доменов с помощью компьютерных программ приближаются к атомарной точности.

2. Общая формула

    3. Классификация 1. По степени сложности строения:
      - простые (протеины) состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты; -сложные (протеиды) в состав входят добавочные группы небелковой природы (простетическая группа): в нуклеопротеидах - нуклеиновые кислоты, в фосфопротеидах - H3PO4, в гликопротеидах - углеводы, в липопротеидах какой-либо липид, в хромопротеидах - окрашенные соединения (гем) и др.

Похожие статьи




Введение, История изучения - Биологические свойства белков

Предыдущая | Следующая