Третичная структура - Биологические свойства белков

Это трехмерная конфигурация б-спиралей и в-структур в пространстве или способ укладки цепи в определенном объеме. Наиболее организованная структура, в стабилизации которой участвуют боковые радикалы б-аминокислотных остатков, которые сближаются в пространстве за счет изгибов полипептидной цепи. В стабилизации пространственной структуры белка участвуют ковалентные связи - пептидные и дисульфидные (между атомами серы в цистеине), и нековалентные связи - ионные взаимодействия между противоположно заряженными группами, водородные связи, межмолекулярные ванн-дер-ваальсовы взаимодействия между неполярными радикалами (гидрофобные взаимодействия) и т. д.

Третичная структура белка возникает автоматически и полностью предопределяется первичной и вторичной структурами. Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры являются взаимодействия радикалов б-аминокислот с молекулами воды, при этом неполярные (гидрофобные) радикалы вталкиваются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные (гидрофильные) радикалы ориентируются в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная конформация молекулы в целом, и она стабилизируется. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией.

В результате вышеперечисленных взаимодействий белковая молекула приобретает форму компактного клубка - глобулярные белки (от латинского - globules шарик), либо нитевидную - фибриллярные белки (от латинского - fibra волокно).

Структурные формулы белков сложны, громоздки и трудны для восприятия, поэтому используют упрощенные структурные формулы - без символов химических элементов. Формулу при этом представляют не в плоском, а в пространственном изображении, что соответствует реальной структуре молекулы.

Основная задача при изображении третичной структуры - показать пространственное расположение и чередование вторичныхструктур. Американский биофизик Джейн Ричардсон предложил изображать б-структуры в виде спирально закрученных лент, в-структуры в виде плоских волнистых лент, а соединяющие их одиночные цепи - в форме тонких жгутов.

Все биологические свойства белков связаны с сохранностью их третичной структуры, которую принято называть нативной конформацией. Любые воздействия, приводящие к нарушению этой конформации молекулы, сопровождаются частичной или плной потерей белком его биологических свойств.

МИОГЛОБИН (от греч. mys, род. падеж myos - мышца и лат. globus-шар), белок мышц позвоночных животных и человека, связывающий переносимый гемоглобином О2 и передающий его окислит. системам клетки.

Состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 153 аминокислотных остатка (мол. м. 17800), к-рая уложена в плотную глобулу размером 4,5 х 2,5 нм. В специальной полости миоглобина ("кармане") помещается гем, который связан с остальной частью молекулы (глобином), как в гемоглобине. Ок. 75% полипептидной цепи находится в конформации a-спирали (все a-спирали правозакрученные). Между областями спи-рализации находятся 5 неспирализованных участков; такие же участки находятся на концах цепи. Внутр. область молекулы состоит гл. обр. из неполярных остатков лейцина, валина, метионина, фенилаланина и не содержит боковых полярных цепей глутаминовой и аспарагиновой кислотт, глутамина, аспарагина, лизина и аргинина. На наружной стороне молекулы расположены как полярные, так и неполярные аминокислотные остатки.

Атом железа гема может находиться в 4 состояниях: в физиологически активном пентакоординир. высокоспиновом ферросостоянии (дезоксимиоглобин, Fe2 + , спиновое число 2), в гексакоординир. высокоспиновом феррисостоя-нии (метмиоглобин, Fe3 + , 6-й лиганд Н2О, спиновое число 5/2) и в низкоспиновых ферро - и феррисостояниях (соотв. Fe2+ и Fe3+ , спиновое число О и 1/2). Низкоспиновые формы образуются из высокоспиновых при взаимод. атома железа тема с нек-рыми лигандами (у дезоксимиоглобина с О2, СО, NO и др.; у метмиоглобина с CN-, N-3 и ими-дазолом). Для феррисостояния возможна смесь высокоспиновой и низкоспиновой форм (лиганды ОН-, NO-2, NCS-).

Связывание лигандов сопровождается конформац. изменениями белка, и, наоборот, конформац. изменения вблизи тема изменяют его электронное состояние и реакц. способность (т. наз. электронно-конформац. взаимод.). Ф-ция миоглобина запасать О2 в мышцах при его избытке и освобождать при недостатке основана на способности иона Fe2+ обратимо связывать молекулу О2 с образованием оксимио-глобина.

Высвобождение из оксимиоглобина молекулы О2, необходимого работающей мышце, происходит в момент сокращения последней, когда в результате сжатия капилляров парциальное давление О2 резко падает. Белок выполняет роль водорастворимого носителя тема, предохраняет Fe2+ от окисления при его взаимод. с О2 и регулирует величину сродства к О2. При одном и том же теме и способе его связывания с белком константа равновесия р-ции оксимио-глобиндезоксимиоглобин + О2 для миоглобина из разных организмов изменяется в пределах от 0,2.106 до 2,2.106 М-1 (давление О2, соответствующее полунасыщению, от 2,7 до 0,5 мм рт. ст.). Метмиоглобин обладает также слабыми пероксидазной и каталазной активностями.

В больших кол-вах миоглобин содержится в мышцах морских млекопитающих-дельфинов и тюленей (соотв. 3,5 и 7,7% от массы тела).

Миоглобин кашалота был первым белком, для к-рого Дж. Кендрю с сотрудниками в 1957-60 определили пространств. Структуру молекулы методом рентгеноструктурного анализа.

Похожие статьи




Третичная структура - Биологические свойства белков

Предыдущая | Следующая