АНТИТЕЛА, СТРОЕНИЕ АНТИТЕЛ - Влияние холестаза на различные отделы мозга

Антитела - омолекулы иммуноглобулинов, синтезируемые и продуцируемые В-лимфоцитами (плазматическими клетками) в процессе развития гуморального иммунного ответа (рисунок 1.1). Специфически связываются с комплементарными им эпитопами структурных и не структурных антигенов. Являются естественными биомолекулами. Их активность генерируется иммунной системой в процессе иммунного ответа на инфекционный агент или его токсины. В организме человека циркулирует примерно 108 различных типов антител, каждое из которых имеет уникальный антигенсвязывающий участок. Благодаря своему разнообразию они распознают и элиминируют из организма многочисленные чужеродные для него биологические и комплексные структуры. Секретируемые антитела обладают разнообразными эффекторными функциями, включая нейтрализацию антигенов, активацию системы комплемента, опсонизацию и усиление фагоцитарной реакции. Они также обладают и регуляторными свойствами [12].

строение антитела[14]

Рисунок 1.1 - Строение антитела[14].

Домены - глобулярные образования в структуре некоторых белков, сформированные дисульфидными связями. Примером являются вариабельные и константные домены легких и тяжелых цепей молекул иммуноглобулинов. Домены иммуноглобулинов записывают следующим образом - VH-VL, CH1-CL1 и т. д.

Домены вариабельные - N-терминальные V-домены тяжелых и легких цепей иммуноглобулинов. Формируют комплементарно-детерминирующую область молекул.

Домены константные - С-терминальные домены тяжелых и легких цепей молекул иммуноглобулинов. Формируются примерно из 100--110 аминокислотных остатков. Называются С-доменами. Легкие цепи иммуноглобулинов имеют по одному домену, тяжелые по 3--4 С-домена.

Области вариабельные (V-области) - наиболее изменчивые области полипептидных цепей молекул иммуноглобулинов (Н и L). Образуют комплементарно детерминирующие области для эпитопов антигена.

Области гипервариабельные - короткие сегменты изменчивых по аминокислотному составу доменов легких и тяжелых цепей молекулы иммуноглобулинов. Обусловливают идиотипическую специфичность молекулы.

Области константные - С-концевые части (домены) тяжелой или легкой цепи молекулы иммуноглобулинов, отличающиеся постоянством аминокислотного состава (имеются у всех классов и субклассов иммуноглобулинов).

Участок антигенсвязывающий - функциональное образование гипервариабельных областей молекулы определенного класса иммуноглобулинов. Образован вариабельными доменами тяжелой (Н) и легкой (L) цепей. Комплементарен определенному эпитопу антигена. Специфически взаимодействует с антигеном, образует с ним комплекс.

Fаb-фрагмент - часть молекулы иммуноглобулинов (антител). Имеет один антигенсвязывающий участок и состоит из двух доменов одной легкой и одной тяжелой цепи, связанных внутренними дисульфидными связями.

Fc-фрагмент - часть молекулы иммуноглобулинов (антител). Служит для связи с мембранными рецепторами иммунокомпетентных клеток и с С1 компонентом комплемента.

Иммуноглобулины (синоним - антитела) - глобулярные гликопротеиды крови, обладающие защитными свойствами. Молекула иммуноглобулинов состоит из четырех полипептидных цепей - двух легких (L) и двух тяжелых (H). Имеется два типа легких (каппа и лямбда) и пять типов тяжелых (дельта, мю, гамма, альфа, эпсилон) цепей. В структуре молекулы иммуноглобулинов выделяют функциональные области - Fab и Fc-фрагменты, а также шарнирную область. Два Fab-фрагмента обусловливают способность молекулы узнавать и связывать эпитопы антигена, Fc-фрагмент обеспечивает связывание молекулы с соответствующим рецептором иммунокомпетентных клеток (В - и Т-лимфоцитов, нейтрофилов, моноцитов, макрофагов, базофилов, тучных и дендритных клеток, ЕК). Для иммуноглобулинов характерен широкий репертуар антител разной специфичности[12].

Цепи легкие - пара сравнительно небольших полипептидных цепей (каппа и лямбда), составляющих мономерную молекулу иммуноглобулинов. Каждая из них состоит примерно из 220 аминокислот и разделяется на вариабельный и константный домены. Соотношение количества каппа - и лямбда-цепей в структуре молекул иммуноглобулинов разных видов животных варьирует. У человека оно составляет 2:1. Биологический смысл данного разнообразия до настоящего времени не выяснен. По соотношению каппа - и лямбда-цепей иммуноглобулинов выявляют нарушение процесса их биосинтеза. Это может указывать на присутствие в организме опухолевых В-лимфоцитов, продуцирующих данный тип легкой цепи[14].

Похожие статьи




АНТИТЕЛА, СТРОЕНИЕ АНТИТЕЛ - Влияние холестаза на различные отделы мозга

Предыдущая | Следующая