Амілаза її види та будова - Будова і властивості ферментів

Амілази (грец. бmylon -- крохмаль) -- ферменти класу гідролаз, які забезпечують гідроліз б-1,4-глікозидних зв'язків у молекулах полісахаридів -- глікогену, крохмалю. Належать до підкласу гідролаз глікозидів, що розривають зв'язки між залишками б-глюкопіранози шляхом приєднання за місцем розриву елементів води. Гідроліз глікозидних зв'язків може відбуватися у різних місцях полісахаридного ланцюга, внаслідок чого утворюються різні продукти гідролізу -- глюкоза, олігосахариди, дисахариди. Виділяють 3 типи: a-амілаза -- виявляють у тварин, рослин, у т. ч. в мікроорганізмах, у реакціях за її участю утворюються переважно декстрини; в-амілаза -- типова для вищих рослин, каталізує утворення мальтози й високомолекулярних декстринів; глюкоамілаза -- міститься в крові тварин, плісневих грибах, бактеріях і каталізує утворення глюкози й декстринів. Принципова структура ферменту наступна: кожен фермент складається з апофермента і коферменту, які, кожен окремо, не активний, але виявляють свою дію в комплексі - холоферменті. Всі ферменти мають білкову природу. Вони являють собою або прості білки, цілком побудовані з поліпептидних ланцюгів і розпадаються при гідролізі тільки на амінокислоти (наприклад, гідролітичні ферменти трипсин і пепсин, уреаза), або - в більшості випадків - складні білки, що містять разом з білкової частиною (апоферментом) небілкової компонент (кофермент або простетичної групу). Багато ферменти з великою молекулярною масою проявляють каталітичну активність тільки у присутності специфічних низькомолекулярних речовин, які називаються коферментом (або кофактором). Роль коферментів грають більшість вітамінів і багато мінеральних речовин. Вітаміни РР (нікотинова кислота, або ніацин) і рибофлавін, наприклад, входять до складу коферментів, необхідних для функціонування дегідрогеназ. Цинк - кофермент карбоангідрази, ферменту, який каталізує вивільнення з крові діоксиду вуглецю, який видаляється з організму разом з повітрям, що видихається. Залізо і мідь служать компонентами дихального ферменту цитохромоксидази. Речовини, яка піддається перетворенню в присутності ферменту, називають субстратом.

Субстрат приєднується до ферменту, який прискорює розрив одних хімічних зв'язків в його молекулі та створення інших; що утворюється в результаті продукт від'єднується від ферменту. Продукт теж можна вважати субстратом, оскільки всі ферментативні реакції в тій чи іншій мірі оборотні. Амілолітичні ферменти об'єднують велику групу ферментів, які здійснюють гідроліз переважно б-(1,4)-Глікозидних зв'язків амілози, амілопектину, глікогену та інших мальтоолігосахаридів.

До групи амілолітичних ферментів відносяться наведені нижче і деякі інші ферменти:

    - б-амілаза - в-амілаза - Глюкоамілаза - Пуллуланаза - Ізоамілаза - б-глюкозидази - Декстраназа

Амілази мають абсолютну групову субстратну специфічність, тобто забезпечують гідроліз різних субстратів, що мають однакову будову, складаються із залишків б-D-глюкопіранози, сполучених б-1,4-глікозидним зв'язком. Здебільшого гідроліз полісахаридів відбувається при одночасній участі різних амілаз. Усі ферменти цього підкласу є металопротеїнами, містять іони Zn2+ і Са2+. До складу активних центрів входять залишки гістидину, тирозину, аспарагінової та глутамінової кислот. Фізіологічна роль амілаз: у рослин полягає в мобілізації запасів полісахаридів у клітинах. У тварин і людини - беруть участь у процесах травлення; містяться у слині й соку підшлункової залози.

Похожие статьи




Амілаза її види та будова - Будова і властивості ферментів

Предыдущая | Следующая