Свойство белков - Основы генетики

Белки - высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот и являются одними из наиболее сложных по строению и составу среди всех органических соединений. Биологическая роль белков исключительно велика: они составляют основную массу протоплазы и ядер живых клеток. Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на инашей планете: массо белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, то есть 1016 тонн. Белки по по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорада они еще содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод.

Свойства белков 1. Разная растворимость в воде. Растворимые белки образуют коллоидные растворы. 2. Гидролиз - под действием растворов минеральных кислот или ферментов происходит разрушение первичной структуры белка и образование смеси аминокислот. 3. Денатураиця - частичное или полное разрушения пространственной структуры, присущей данной белковой молекуле. Денатурация просходит под действием: - высокой температуры - растворов кислот, щелочей и концентрированных растворов солей - растворов солей тяжелых металлов - некоторых органических веществ (формальдегида, фенола) - радиоактивного излучения

Строение белков начали изучать в 19 веке. В 1888гюрусский биохимик А. Я.Данилевский высказал гипотезу о наличии в белках амидной связи. Эта мысь в дальнейшем была развита немецким химиком Э. Фишером и в его работах нашла экспериментальное подтверждение. Он предложил полипептидную теорию строения белка. Согласно эхтой теории молекула белка состоит из одной длинной цепи или нескольких полипептидных цепей, связанных друг с другом. Такие цепи могут быть различной длины. Фишером проведена большая экспериментальная работа с полипептидами. Высшие полипептиды, содержащие 15-18 аминокислот, осаждаются из растворов сульфатом аммония (аммиачными квасцами), то есть проявляют свойства, характерные для белков. Было показано, что полипептиды расщепляются теми же ферментами, что и белки, а будучи введенными в организм животного, подвергаются тем же превращениям, как и белки, а весь их азот выделяется нормально в виде мочевины (карбамида). Исследования, проведенные в 20 веке, показали, что существует несколько уровней организации белковой молекулы. В организме человека тысячи различных белков и практически все они построены ииз стандартного набора 20 аминокислот. Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой бедка. Свойства белков и их биологические функции определяются последовательностью аминокислот. Работы по выяснению первичной структуры белка впервые были выполнены в Кембриджском университете на примере одного из простейших белков - инсулина. Втечение посте 10 лет английский биохимик Ф. Сенгер проводил анализ инсулина. В результате анализа выяснено, что молекула инсулина состоит из двух полоипептидных цепей и содержит 51 аминокислотный остаток. Он установил, что инсулин имеет молярную массу 5687 г/моль, а его химический состав отвечает формуле C254H337N65O75S6. Анализ проводился вручную с использованием ферментов, которые избирательно гидролизуют пептидые связи между определеннымиаминокислотными остатками. В настоящее время большая часть работы по определению первичной структуры белков автоматизирована. Так была установлена первичная структура фермента лизоцима. Тип "укладки" полипептидной цепочки называют вторичной структурой. У большинства белков полипетидная цепь свертывается в спираль, напоминающую "растянутую пружину" (называю "А-спираль" или "А-стуктура"). Еще один распространенный тип вторичной стуктуры - структура складчатого листа (называют "B - структура"). Так, белок шелка - фиброин имеет именно такую стуктурую. Он состоит из ряда полипептидных цепей, которые располагаются параллельно друг-другу и соединяются посредством водородных связей, большое число которых делает шелк очень гибким и прочным на разрыв. При всем этом практически не существует белков, молекулы которых на 100% имеют "А-стуктуру" или "B - структуру". Пространственное положение полипептидной цепи называют третичной стуктурой белкой. Большинство белков относят к глобулярным, потому что их молекулы свернуты в глобулы. Такую форму белок поддерживает благодяря связям между разнорзяряженными ионами (-COO - и - NH3+ и дисульфидных мостиков. Кроме того, молекула белка свернута так, что гидрофобные углеводородные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные - снаружи. Способ объединения нескольких молекул белка в одну макромолекулу называют четвертичной стуктурой белка. Ярким примером такого белка может быть гемоглобин. Было установлено, что, например, для взрослого человека молекула гемоглобина состоит из 4-х отдельных полипептидных цепей и небелковой части - гема. Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство бедков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие ьбелки растворимы в растворах щелочей, некоторые - в растворах солей, а некоторые - в разбовленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зерна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется такде альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови. При кипячении с кислотами или щелочами, а также под действием ферментов белки распадаются на более простые химические соединения, оюразуя в конце цепочки превращения свмесь A-аминикослот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма! В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Под влиянием некоторых факторов например, нагревания, растворов солей, кислот и щелочей, действия радиации, встряхивания, может нарушиться протранственная структура, присущая данной белковой молекуле. Денатурация может носить обратимый или необратимый характер, но в любом случае аминокислотная последовательность, то есть первичная структура, остается неизменной. В результате денатурации белок перестает выполнять присущие ему биологические функции. Для белков известены некоторые цветные реакции, харатерные для их обнаружения. При нагревании мочевины образуется биурет, который с раствором сульфата меди в присутствии щелочи дает фиолетовое окрашивание или качественная реакция на белок, которую можно провести дома). Биуретовую реакцию дает вещества, содержащие амидную группу, а в молекуле белка эта группа присутствует. Ксантопротеиновая реакция заключается в том, что белок от концентрированной азотной кислоты окрашивается в желтый цвет. Эта реакция указывает на наличие в белке бензольной группировки, которая имеется в таких аминокислотах, как фениланин и тирозин. При кипячении с милоновым раективом, который представляет собой водный раствор нитрата ртути и азотистой кислоты, белок даеткрасное окрашиваниме. Эта реакция указывает на наличие в белке тирозина. При отсутствии тирозина красного окрашивания не появляется.

Похожие статьи




Свойство белков - Основы генетики

Предыдущая | Следующая