Белки - Основная характеристика биомолекул

Белки (протеины) - самый большой в количественном отношении класс биомолекул, на их долю приходится не менее половины сухого веса клетки. Протеины в переводе с латинского - первый, главный. Белками называют полипептиды, которые содержат более 50 аминокислот.

Белки при кипячении с крепкими кислотами или щелочами, а также под действием ферментов распадаются на более простые соединения, образуя смесь б-аминокислот. Все белки, независимо от их функций и биологической активности, построены из набора 20 аминокислот, т. е. белки - это полимеры (полипептиды), состоящие из мономеров - аминокислот. 10 аминокислот для человека (9 - для взрослых) являются незаменимыми: аргинин (для новорожденных), гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.

H2N-CHR-COOH > H3N+-CHR-COO - - биполярный ион, амфион, цвиттерион.

Аминокислоты содержат карбоксильные и аминогруппы, являются амфотерными электролитами, т. е. диссоциируют как кислоты и основания. В зависимости от реакции растворителя белок будет диссоциирован либо как кислота (в щелочном растворе), либо как щелочь (в кислом растворе). В щелочном растворе белки заряжены отрицательно, в кислом - положительно. Если через раствор белка пропустить электрический ток, то в щелочном растворе молекулы белка будут двигаться к аноду, в кислом - к катоду.

Аминокислоты, входящие в состав белков, являются L-изомерами.

Классификация белков

I. По биологической функции

1. Ферменты - биокатализаторы, самый многообразный и наиболее высокоспециализированный класс белков, обладающих каталитической активностью. Все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катализируются ферментами. Известно несколько тысяч ферментов, причем каждый из них катализирует только одну определенную реакцию. Активны ферменты при определенных значениях температуры и рН. Некоторые ферменты состоят только из полипептидных цепей и не содержат других химических групп. Однако для каталитической активности многих ферментов необходим еще дополнительный химический компонент - кофактор. Роль кофактора могут играть неорганические вещества, например ионы Fe2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Mg2+, Ni2+.

Ионы

Ферменты

Fe2+ или Fe3+

Цитохромоксидаза, каталаза, преоксидаза

Cu2+

Цитохромоксидаза

Zn2+

ДНК-полимераза, алкогольдегидрогеназа

Mg2+

Гексокиназа, глюкозо-6-фосфотаза

Кофактором может быть сложное органическое вещество - коферменты, например, витамины.

У одних ферментов коферменты связываются с белком временно и непрочно, а у других эти связи могут быть прочными и постоянными, в последнем случае небелковую часть называют простетической группой. Каталитически активный комплекс называют голофермент.

    2. Транспортные белки - связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Например, гемоглобин при прохождении крови чрез легкие связывает кислород и переносит его к периферическим тканям. Плазма крови содержит липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. 3. Пищевые и запасные белки. В семенах многих растений запасены пищевые белки, потребляемые на первых стадиях развития зародыша. Например яичный альбумин, казеин (белок молока), глиадин (белок зерен пшеницы), ферритин (содержит железо). 4. Сократительные и двигательные белки.

Некоторые белки наделяют клетку или целый организм способностью сокращаться, изменять форму, передвигаться. Например, актин и миозин - нитевидные белки. Или тубулин, из которого построены микротрубочки - важный элемент ресничек и жгутиков, при помощи которых передвигаются бактерии.

5. Структурные белки.

Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем, они выполняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий являются фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность на разрыв. Выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. Связки содержат структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, нити и перья состоят из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины является белок фиброин.

Защитные белки.

Иммуноглобулины или антитела - специализированные белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие от повреждений. Вырабатываемые в лимфоцитах, они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы, чужеродные белки, нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибриноген и тромбин - белки, участвующие в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови. Змеиные яды, антибиотики, бактериальные токсины или токсичные белки растений (рицин) выполняют, по-видимому, также защитные функции.

Регуляторные белки.

    А) Белки-гормоны участвуют в системе регуляции клеточной или физиологической активности. Например, инсулин, регулирующий обмен глюкозы; гормон роста, синтезируемый в гипофизе; паратиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов кальция и фосфатов. Б) Белки-репрессоры регулируют синтез ферментов в бактериальных клетках. 9. Другие белки.

Имеется много других белков, функции которых необычны, что затрудняет их классификацию. Монеллин - белок, образующийся в одном из африканских растений, имеет очень сладкий вкус. Плазма крови некоторых арктических и антарктических рыб содержит белки-антифризы, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. "Шарниры" в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых состоят из белка резилина, обладающего почти идеальной эластичностью. Энкефалины - короткие пептиды, синтезируемые в центральной нервной системе. Связывание энкефалинов со специфичными рецепторами некоторых клеток мозга приводит к аналгезии, т. е. ослаблению болевых ощущений. Энкефалины представляют собой наркотические вещества (опиаты), вырабатываемые самим организмом. Они связываются с теми же участками мозга, что и морфин, героин и др.

II. Классификация по форме молекул

Глобулярные и фибриллярные.

В глобулярных белках полипептидные цепи свернуты в плотную компактную структуру сферической или глобулярной формы. Обычно глобулярные белки растворимы в воде, легко диффундируют, они легко подвижны, динамичны. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, транспортные белки, антитела. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняют структурные или защитные функции.

Образование полипептидов (белков)

Аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью

H2N-CHR-CO-OH + H2N-CHR-CO-OH > H2N-CHR-CO-NH-CHR-CO-OH +H2O

2 аминокислоты образуют дипептид. Пептидная связь образуется путем отщепления молекулы воды от карбоксильной группы (-СООН) одной аминокислоты и б-аминогруппы (Н2N-) другой аминокислоты под действием сильных конденсирующих агентов. - CO-NH - - пептидная связь. Аминокислотные звенья, входящие в состав пептида, обычно называют остатками. Аминокислотный остаток, находящийся на том конце пептида, где имеется свободная б-аминогруппа, называется аминоконцевым (N-концевым остатком), остаток с противоположного конца, несущий свободную карбоксильную группу - карбоксиконцевым или С-концевым остатком.

Аминокислотная последовательность полипептидной цепи белка называется первичной структурой белка.

Похожие статьи




Белки - Основная характеристика биомолекул

Предыдущая | Следующая