Заключение, Литература - Электронно-лучевое повреждение в микроскопии: Pro et contra

Таким образом, электронно-лучевое повреждение с одной стороны, накладывает ограничения на разрешение, получаемое при исследовании биологических образцов в крио-электронном просвечивающем микроскопе. С другой стороны, развитие приборной базы позволяет получать изображения, содержащие информацию о все более и более мелких деталях структуры. Благодаря появлению новых подходов к обработке изображений стало возможным зло обратить в благо -- использовать лучевое повреждение для локализации объекта и уточнения его трехмерной структуры.

Литература
    1. Hanszen K. J. (1971). The optical transfer theory of the electron microscope: fundamental principles and applications. Adv. Opt. Electron Microsc. 4, 1-84; 2. Hankamer B., Glaeser R., Stahlberg H. (2007). Electron crystallography of membrane proteins. J. Struct. Biol. 160, 263-264; 3. Henderson R. (1995). The potential and limitations of neutrons, electrons and X-rays for atomic resolution microscopy of unstained biological molecules. Q. Rev. Biophys. 28, 171-193; 4. Wright E. R., Et al. (2006). Observations on the behavior of vitreous ice at approximately 82 and approximately 12 K. J. Struct. Biol. 153, 241-252; 5. Chiu W., Glaeser R. M. (1975). Single atom image contrast: conventional dark-field and bright-field electron microscopy. J. Microsc. 103, 33-54; 6. Langmore J. P., Smith M. F. (1992). Quantitative energy-filtered electron microscopy of biological molecules in ice. Ultramicroscopy 46, 349-373; 7. Dubochet J., Et al. (1988). Cryo-electron microscopy of vitrified specimens. Q. Rev. Biophys. 21, 129-228; 8. Henderson R., Et al. (1990). Model for the structure of bacteriorhodopsin based on high-resolution electron cryo-microscopy. J. Mol. Biol. 213, 899-929; 9. Bammes B. E., Et al. (2010). Radiation damage effects at four specimen temperatures from 4 to 100 K. J. Struct. Biol. 169, 331-341; 10. Comolli L. R., Downing K. H. (2005). Dose tolerance at helium and nitrogen temperatures for whole cell electron tomography. J. Struct. Biol. 152, 149-156; 11. Iancu C. V., Et al. (2006). A comparison of liquid nitrogen and liquid helium as cryogens for electron cryotomography. J. Struct. Biol. 153, 231-240; 12. Leapman R. D., Sun S. (1995). Cryo-electron energy loss spectroscopy: observations on vitrified hydrated specimens and radiation damage. Ultramicroscopy 59, 71-79; 13. Bai X. C., Et al. (2013). Ribosome structures to near-atomic resolution from thirty thousand cryo-EM particles. Elife 2, e00461; 14. Allegretti M., et al. (2014). Atomic model of the F420-reducing [NiFe] hydrogenase by electron cryo-microscopy using a direct electron detector. Elife 3, e01963; 15. Weik M., et al. (2000). Specific chemical and structural damage to proteins produced by synchrotron radiation. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S.A. 97, 623-628; 16. Wu W., Et al. (2012). Bubblegrams reveal the inner body of bacteriophage phiKZ. Science 335, 182; 17. Cheng N., et al. (2014). Exploiting radiation damage to map proteins in nucleoprotein complexes: the internal structure of bacteriophage T7. J. Struct. Biol. 185, 250-256; 18. Sokolova O. S., et al. (2014). Genome packaging in EL and Lin68, two giant phiKZ-like bacteriophages of P. aeruginosa. Virology 468-470, 472-478; 19. Krylov V. N., et al. (1984). Pseudomonas bacteriophage phi KZ contains an inner body in its capsid. Can. J. Microbiol. 30, 758-762; 20. Orlova E. V., Saibil H. R. (2010). Methods for three-dimensional reconstruction of heterogeneous assemblies. Methods Enzymol. 482, 321-341; 21. Brilot A. F., et al. (2012). Beam-induced motion of vitrified specimen on holey carbon film. J. Struct. Biol. 177, 630-637.

Похожие статьи




Заключение, Литература - Электронно-лучевое повреждение в микроскопии: Pro et contra

Предыдущая | Следующая