Ген BoLA-DRB3: структура, функции - Изучение биоразнообразия популяции крупного рогатого скота

На молекулярно-биологическом уровне трансляция BoLA-DRB3 обеспечивает синтез белкового антигена, расположенного на внешней стороне мембраны В-лимфоцитов [Nassiry, 2005]. Расшифровке его трехмерного строения ряд работ [Polymorphism and disease resistance..., 2014]. Пептидная конструкция (рисунок 1) несет рецепторуную функцию и включает в себя Ь - и в-цепи, являющиеся трансмембранными полипептидами, внеклеточная часть которых организованна в два домена по 90 аминокислотных остатков. Гидрофобный трансмембранный домен содержит 30, а цитоплазматический участок 12-15 остатков. Внеклеточная часть пептида образует трехмерную структуру (т. н. щель Бьоркмана) - боковые стены которой ограничены Ь-спиралями, а дно в-складчатостью.

Молекула BoLA DRB3 показаны синим цветом, чужеродный белковый антигент отображается красным цветом. [The use of binding-prediction models to..., 2011]

Аминокислотная последовательность щели кодируется триплетами экзона 2 BoLA-DRB3 и обладает высокой полиморфностью.

Это свойство обеспечивает широчайшую вариабельность строения щели как рецептора по отношению чужеродным белковым антигенам.

Для некоторых аллельных вариантов молекул длина встраиваемого чужеродного пептида составляет 13 аминокислотных остатков. В молекулах HLC класса II щель открыта для связывания пептида с обеих сторон, что позволяет встраивать последовательности длиной 12-25 остатков [Ярилин, 1999].

Похожие статьи




Ген BoLA-DRB3: структура, функции - Изучение биоразнообразия популяции крупного рогатого скота

Предыдущая | Следующая