Введение, Краткая история учения о биологическом окислении - Биологическое окисление

Биологическое окисление - это совокупность окислительных процессов, протекающих в живых организмах. Биологическое окисление выполняет ряд важных Функций:

    - энергетическая функция - окислительные процессы снабжают биологические процессы энергией. - биосинтетическая функция - путем окислительных реакций могут синтезироваться новые вещества, необходимые для организма. - обезвреживающая (детоксикационная) функция - путем окислительных реакций многие вещества лишаются своей токсичности.

По современным представлениям процесс окисления веществ сводится к потере ими электронов. Вещество, теряющее электроны - донор электронов, вещество, присоединяющее электроны - акцептор электронов. Все живые организмы, в зависимости от вида конечного акцептора электронов, делятся на аэробные и анаэробные организмы. У аэробов конечным акцептором электронов служит кислород. У анаэробных организмов электроны переносятся не на кислород, а на какие-то другие вещества

Краткая история учения о биологическом окислении

На первых этапах изучения процессов окисления были предложены Теории Активации кислорода, в которых предполагался какой-то механизм активации кислорода, поскольку кислород в организме является более активным окислителем, чем вне организма. К теориям этого направления относится, в частности, Перекисная теория А. Н. Баха (1847 г.). Согласно ей, в организме есть вещества, которые, взаимодействуя с молекулярным кислородом, образуют перекисные вещества, в которых кислород становится более активным.

Впоследствии кислород в составе перекиси окисляет многие субстраты в организме. В результате к окисленному веществу присоединяется кислород. Эта теория носит частный характер.

Позже (1911 г.) возникла Теория дегидрирования А. В. Палладина. Согласно ей, вещества окисляются не путем присоединения кислорода, а путем потери атомов водорода. В первую анаэробную фазу окисления происходит перенос атомов водорода с субстрата (RH2) на акцептор (X) при участии ферментов дегидрогеназ:

RH2 + X = R + XH2

Во вторую аэробную стадию окисления атомы водорода переносятся с восстановленного акцептора (ХН2) на кислород. Акцептор при этом окисляется и повторно участвует в дегидрировании субстрата

XH2 + O2 = X + H2O

По теории Палладина допускалось участие в окислительных процессах кислорода воды. Теория Палладина более универсальна и положена в основу современных представлений о биологическом окислении.

Процессы биологического окисления могут протекать в разных отсеках клетки. Принято выделять 2 вида окисления: внутримитохондриальное и внемитохондриальное.

Внутримитохондриальное окисление протекает на внутренней мембране митохондрий, выполняет энергетическую функцию.

Внемитохондриальное Окисление протекает в цитозоле, ЭПС, пероксисомах и на внешней мембране митохондрий. Оно в основном участвует в биосинтетических и детоксикационных процессах.

В этих видах окислениях участвует большое количество ферментов, коферментов, переносчиков электронов. К ферментам участвующим в биологическом окислении относятся дегидрогеназы, оксигеназы, пероксидазы.

Дегидрогеназы

В зависимости от состава небелковой части дегидрогеназы делят на никотинамидзависимые и флавиновые ферменты.

Никотинамидзависимые дегидрогеназы

Никотинамидзависимые дегидрогеназы - сложные белки, состоящие из белковой и небелковой части. Белковая часть дегидрогеназ определяет их специфичность, имеет молекулярную массу, равную 70 тыс. д. В активном центре дегидрогеназ присутствуют SH группы. Кофермент дегидрогеназ представлен динуклеотидами НАД и НАДФ.

НАД - никотинамидадениндинуклеотид

В состав НАД входят два нуклеотида:

    1. аденин - рибоза - Н3 РО4 2. никотинамид - рибоза - Н3 РО4

НАДФ - никотинамидадениндинуклеотидфосфат.

Состав НАДФ:

    1. аденин - рибоза (Н3 РО4) - Н3 РО4 2. никотинамид - рибоза - Н3 РО4

Коферменты НАД и НАДФ определяют третичную структуру дегидрогеназ, придают активность белковой части фермента и участвуют в переносе кислорода. В организме встречаются дегидрогеназы, активные только в присутствии НАД: лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа. Имеются ферменты, где коферментом является только НАДФ: глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, 6-фосфоглюконатдегидрогеназа. Для фермента глютаматдегидрогеназы в качестве кофермента возможно использование как НАД, так и НАДФ,

Общий вид реакции, катализируемой НАД (НАДФ) - дегидрогеназами имеет вид:

Субстрат Н2 + кофермент (НАД, НАДФ)> субстрат + НАДН2 (НАДН2), т. е. водород отщепляется от окисляемого субстрата, а кофермент при этом восстанавливается.

НАД и НАДФ непрочно связаны с белковой частью фермента. В данной реакции непосредственным акцептором протонов и электронов в составе НАД или НАДФ является часть кофермента - Никотинамид.

Механизм восстановления кофермента

В последующем НАДН2 используется в энергетических процессах, а НАДФН2 используется в качестве источника водорода для восстановительных синтезов (синтез жирных кислот, стероидных гормонов, холестерина).

В составе НАД и НАДФ содержится витамин РР.

Витамин РР, никотиновая кислота, противопеллагрический витамин

Витамин РР содержится в основном в злаках. Суточная потребность в нем составляет 10 мг.

Биологическая роль РР - входит в состав НАД и НАДФ, участвует в процессах биологического окисления. Авитаминоз проявляется заболеванием пеллагрой (шершавая кожа). К ее симптомам относятся дерматит, слабоумие (деменция), расстройства функций кишечника (диарея) - болезнь "трех Д".

Флавопротеиды - флавиновые дегидрогеназы

Это сложные белки, состоящие из белка и небелковой части, представленной флавинмононуклеотидом (ФМН) или флавинадениндинуклеотидом (ФАД). Белковая часть флавопротеидов имеет большую молекулярную массу около 200 тыс. д. и прочно связывается с небелковой частью.

ФМН - флавинмононуклеотид, состоит из флавина, рибитола, Н3РО4.

ФАД - флавинадениндинуклеотид, включает флавиновый и адениловый нуклеотиды:

    1. флавин - рибитол - Н3РО4. 2. аденин - рибоза - Н3РО4.

Общий вид реакции с участием флавопротеидов:

1 стадия

СубстратН2 + ФМН (ФАД) флавопротеид субстрат + ФМНН2 (ФАДН2)

2 стадия флавопротеид

ФМНН2 (ФАДН") + Х ФМН (ФАД) +ХН2

Акцептор

В качестве субстратов для флавопротеидов служат янтарная кислота, активные формы жирных кислот. В этом случае флавопротеиды являются первичными акцепторами протонов и электронов для этих веществ. Донором водорода для флавопротеидов может также служить молекула НАДН2. В этом случае флавопротеиды являются промежуточными акцепторами протонов и электронов. В качестве акцепторов электронов для флавопротеидов могут являться убихинон (во внутримитохондриальном окислении) или непосредственно кислород (во внемитохондриальном окислении). Непосредственным переносчиком протонов и электронов в составе флавопротеидов служит флавин.

Схема восстановления флавина:

В составе ФМН и ФАД содержится витамин В2

Витамин В2, рибофлавин, витамин роста

Рибофлавин включает флавин и рибитол. Рибофлавин распространен в оболочке злаков, в дрожжах. Суточная потребность в нем составляет 1-2 мг. Биологическая роль - входит в состав ФМН и ФАД, участвует в биологическом окислении.

Авитаминоз проявляется в виде дерматита, катаракты, анемии, поражении сердечной мышцы

Убихинон (КоQ)

Убихинон - небелковое жирорастворимое вещество, перемещающееся во внутренней мембране митохондрий. Его роль сводится к переносу электронов и протонов от флавопротеидов на цитохромы.

Общий вид реакции с участием убихинона:

ФМНН2 + КоQ >ФП ФМН (окисл) + КоQН2 (восст)

Механизм восстановления убихинона:

Цитохромы

Цитохромы - гемсодержащие белки. Различные виды цитохромов обозначают латинскими буквами А, А3, С, С1, В, В5, Р450. Цитохромы отличаются строением белковой части, структурой гема, оптическими свойствами, величиной окислительно-восстановительного потенциала. Их роль заключается в переносе электронов за счет окисления и восстановления содержащегося в их составе атома железа: Fe2+ Fe3+

Большинство цитохромов переносят электроны друг от друга в зависимости от величины их окислительно-восстановительного потенциала. И только один комплекс - цитохромоксидаза способен переносить электроны непосредственно на кислород. В связи с этим цитохромоксидаза - конечный (терминальный) участок в цепи переноса электронов. Цитохромоксидаза включает в себя два гема двух цитохромов цА и цА3, ионы меди, 6 полипептидных цепей, имеет молекулярную массу 450 тысяч дальтон. Цитохромоксидаза может переносить 4 электрона непосредственно на молекулу О2 С образованием воды.

Оксигеназы

Оксигеназы - это ферменты, катализирующие окисление веществ путем присоединения одного или двух атомов кислорода. Различают монооксигеназы и диоксигеназы. Они участвуют во внемитохондриальном окислении (смотри дальше)

Пероксидазы

Пероксидазы - это ферменты, катализирующие окислительные реакции с участием пероксидных соединений во внемитохондриальном окислении (смотри дальше).

Биологический фосфорилирование окисление химический

Похожие статьи




Введение, Краткая история учения о биологическом окислении - Биологическое окисление

Предыдущая | Следующая